СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О ПРОЦЕССЕ РЕПАРАЦИИ

Володимир Геннадійович Корольов

Анотація


ДНК є інформаційно активним хімічним компонентом генетичного матеріалу клітин. У зв’язку з цим вважається, що вона повинна мати високу ступінь стабільності для ефективного збереження генетичної інформації. Дивно, що у дійсності первинна структура ДНК є високодинамічною і піддається постійним змінам, котрі ініціюються ендогенними (метаболічні процеси) та екзогенними (агенти довкілля) факторами. Джерела ендогенних уражень ДНК включають реакції гідролізу, окислення, алкілування азотистих основ та інші хімічні модифікації; до джерел екзогенних ушкоджень можна віднести іонізуюче і УФ-опромінення, різні хімічно активні речовини. На клітинному рівні неефективна репарація ураженої ДНК може призводити до дестабілізації геному, апоптозу, старіння, виникнення мутацій та ракового переродження. В останні роки досягнуто великого прогресу в розумінні деталей механізмів, що забезпечують ефективність згаданих систем репарації. У цій статті будуть обговорені деякі досягнення у розумінні тонких механізмів репараційних процесів, пов’язаних з видаленням ушкоджень ДНК, індукованих фізичними факторами, що отримані в останні роки.

Ключові слова


репарація; ендогенні та екзогенні фактори; ефективність та механізмі репарації

Повний текст:

PDF (Русский)

Посилання


Thoma F. Light and dark in chromatin repair: repair of UV-induced DNA lesions by photolyase and nucleotide excision repair// EMBO J. 1999. V. 18. P. 6585-6598.

Hara R., Mo J., Sancar A. DNA damage in the nucleosome core is refractory to repair by human excision nuclease// Mol. Cell. Biol. 2000. V. 20. P. 9173-9181.

Ura K., Araki M., Saeki H. et al. ATP-dependent chromatin remodeling facilitates nucleotide excision repair of UV-induced DNA lesions in synthetic dinucleosomes// EMBO J. 2001. V. 20. P. 2004-2014

Wang D., Hara R., Singh G. et al. Nucleotide excision repair from site-specifically platinum-modified nucleosomes// Biochemistry. 2003.

V. 42. P. 6747-6753.

Kosmoski J. V., Ackerman E. J., Smerdon M. J. DNA repair of a single UV photoproduct in a designed Nucleosome// Proc. Natl. Acad. Sci.

U S A. 2001. V. 98. P. 10113-10118.

Gong F., Fahy D., Smerdon M. Rad4-Rad23 interaction with SWI/SNF links ATP-dependent chromatin remodeling with nucleotide excision

repair// Nat. Struct. Mol. Biol. 2006. V. 13. P. 902-907.

Ura K., Hayes J. J. Nucleotide excision repair and chromatin remodeling// Eur. J. Biochem. 2002. V. 269. P. 2288-2293.

Brand M., Moggs J. G., Ouland- Abdelghani M. et al. UV-damage DNA-binding protein in the TFTC complex links DNA recognition to

nucleosome acetylation// EMBO J. 2001. V. 20. P. 3187-3196.

Green C. M, Almouzni G. Local action of the chromatin assembly factor CAF-1 at sites of nucleotide excision repair in vivo// EMBO J. 2003.

V. 22. P. 5163-5174.

Martinez E., Palhan V. B., Tjernberg A. et al. Human STAGA complex is a chromatin-acetylating transcription coactivator that interacts with

pre-mRNA splicing and DNA damage-binding factors in vivo// Mol. Cell. Biol. 2001. V. 21. P. 6782-6795.

Cazzalini O., Perucca P., Savio M. et al. Interaction of p21(CDKN1A) with PCNA regulates the histone acetyltransferase activity of p300 in

nucleotide excision repair// Nucleic Acids Res. 2008. V. 36. P. 1713-1722.

Datta A., Bagchi S., Nag A. et al. The p48 subunit of the damaged-DNA binding protein DDB associates with the CBP/p300 family of histone

acetyltransferase// Mutat. Res. 2001. V. 486. P. 89-97.

Hara R., Sancar A. The SWI/SNF chromatin-remodeling factor stimulates repair by human excision nuclease in the mononucleosome core particle// Mol. Cell. Biol. 2002. V. 22. P. 6779-6787.

Hara R, Sancar A. Effect of damage type on stimulation of human excision nuclease by SWI/SNF chromatin remodeling factor// Mol. Cell.

Biol. 2003. V. 23. P. 4121-4125.

Wakasugi M., Kasashima H., Fukase Y. et al. Physical and functional interaction between DDB and XPA in nucleotide excision repair//

Nucleic Acids Res. 2009. V. 37. P. 516-525.

Malta E., Moolenaar G. F., Goosen N. Dynamics of the UvrABC nucleotide excision repair proteins analyzed by fluorescence resonance

energy transfer//Biochemistry. 2007. V. 46. P. 9080-9088.

Truglio J.J., Croteau D.L., Van Hauten B., Kisker C. Prokaryotic nucleotide excision repair: the UvrABC system//Chem. Rev. 2006. V. 106. P. 233-252.

Goosen N. Scanning the DNA for damage by the nucleotide excision repair machinery// DNA Repair. 2010. V. 9. P. 593-596.

Fagbemi A.F., Orelli B., Scharer O.D. Regulation of endonuclease activity in human nucleotide excision repair//DNA Repair. 2011. V.10.

P. 722-729.

Lehmann A.R. DNA polymerases and repair synthesis in NER in human cells//DNA Repair. 2011. V, 10. P. 730-733.

Huertas D., Sendra R., Munoz P. Chromatin dynamics couped to DNA repair//Epigenetics. 2009. V. 4. P. 31-42.

O’Neill B.M., Szyika S.J., Lis E. T. et al. Pph3-Psy2 is a phosphatase complex required for Rad53 dephosphorylation and replication fork

restart during recovery from DNA damage// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 9290-9295.

Keogh M.-C., Kim J.-A., Downey M. et al. A phosphatase complex that dephosphorylates γН2АX regulates DNA damage checkpoint

recovery// Nature. 2006. V. 439. P. 497-501.

Vazquez-Martin С., Rouse J., Cohen P.T.W. Characterization of the role of a trimeric protein phosphatase complex in recovery from cisplatininduced versus noncrosslinking DNA damage// FEBS J. 2008. V. 275. P. 4211-4221.

Javaheri A., Wysocki R., Jobin-Robitaille O. et al. Yeast G1 DNA damage checkpoint regulation by H2A phosphorylation is independent of

chromatin remodeling// Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 2006. V. 103. P. 13771-13776.

Bazzi M., Mantiero D., Trovesi C. et al. Dephosphorylation of γH2A by Glc7/protein phosphatase 1 promotes recovery from inhibition of

DNA replication// Mol. Cell. Biol. 2010. V. 30. P. 131-145.


Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.